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Was ist das Besondere an Prolin?
Funktionen. Prolin wird im menschlichen Körper z.B. für die Bildung von Kollagen, dem Protein, aus dem Bindegewebe und Knochen bestehen, benötigt. Ferner wird es als „Helixbrecher“ bezeichnet und findet sich oft am Übergang einer Alpha-Helix zu einer anderen Sekundärstruktur (häufig Random Coil) wieder.
Warum ist Prolin ein Helixbrecher?
Prolin kann durch das Enzym Prolinhydroxylase in Hydroxyprolin umgewandelt werden. Die Aminosäure gilt wie Glycin als so genannter „Helixbrecher“ und findet sich in Peptidketten oft am Übergang von einer Alpha-Helix zur geraden Molekülstruktur.
Was macht Prolin im Körper?
Sehr häufig findet sich Prolin in den Proteinen des Bindegewebes, in Knochen und in Knorpel. Prolin ist aber nicht nur wichtiger Baustein des Bindegewebes, sondern schützt gleichzeitig vor dem Abbau des Kollagens, indem es die verdauenden Enzyme (Kollagenasen) blockiert.
Wie wird Prolin gebildet?
Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte Es entsteht aus Prolin, das bereits in die Proteinkette eingebaut ist. Es entsteht durch das Andocken einer Hydroxygruppe an diese Proteinkette. Eine Überdosierung von Prolin durch Nahrungsergänzungsmittel kann verschiedene unerwünschte Nebenwirkungen haben.
Ist Prolin hydrophil?
Für die cyclische Aminosäure Prolin gilt genau das Gegenteil: Die sekundäre Amino-Gruppe (Imino-Gruppe) hält die Proteinstruktur an dieser Stelle in einer starren Konfiguration. Je negativer diese Zahl ist, desto hydrophiler sind die Seitenketten und desto höher ist die Affinität dieser Aminosäure zum Wasser.
Wo ist L Tyrosin enthalten?
Im Nebennierenmark werden aus L-Tyrosin die Hormone Adrenalin und Noradrenalin gebildet und bei Bedarf direkt an das Blut abgegeben. Die Bildung der Schilddrüsenhormone Triiodthyronin (T3) und Thyroxin (T4) im Colloid der Schilddrüse beruht ebenfalls auf Tyrosin-Untereinheiten.
In welchen Lebensmitteln ist Prolin?
Prolin ist eine der 20 Aminosäuren, welche die Proteine unseres Organismus bilden. Die höchsten Konzentrationen finden sich in einigen fibrillären Strukturproteinen, wie Kollagen und Elastin.